Вторинна структура типу а-спіралі і Р-структури, що утворюється завдяки існуванню водневих зв'язків, стабілізується електростатичними взаємодіями між залишками кислих і основних амінокислот. Вторинну структуру білків вивчають за допомогою спектральних методів - інфрачервоної спектроскопії, дисперсії оптичного обертання (ДОВ) і кругового дихроїзму (КД). Широке застосування знайшов також метод ізотопного обміну, яким можна зареєструвати швидкість обміну на дейтерій атома водню в молекулі білка, не пов'язаних водневими зв'язками, і таким чином судити про наявність в молекулі того чи іншого типу вторинної структури.

В останні роки наше пізнання в області просторової структури білків значно розширилося. Накопичення і систематизація великого матеріалу забезпечили якісний стрибок у розумінні принципів укладання поліпептидного ланцюга в нативну конформацію. В кінці 70-х рр. минулого століття широко побутувало уявлення, що всі білки, структура яких була з'ясована до того часу, можуть бути віднесені до одного з п'яти структурних класів: клас I, що включає молекули, побудовані з а-спіралей; клас II - білки, що повністю складаються з р-складчастих структур; клас III, який об'єднує білки, що складаються з поєднання а-спіральних і Р-складчастих утворень, що слідують один за одним; клас IV, що включає а / р білки, в яких а-спіралі і Р-складки чергуються в структурі молекули; клас V, який об'єднує невеликі білки з мало вираженою вторинною структурою.

Надалі виявилося, що не всі новостворені описувані білки можуть бути віднесені до одного з цих типів просторової організації, т. Е. Властивості макромолекули (і в першу чергу її функціональна активність) визначаються специфічним характером укладання окремих елементів вторинної і супервторічной структури один щодо одного. Нещодавно було встановлено, що крім а-спіралей, р-складок і р-вигинів, важливою складовою частиною структури є так звані омега-петлі, присутність яких відіграє визначальну роль в конформационной рухливості багатьох білків.

Більше 90% амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга залучено в формування цих чотирьох основних структурних одиниць, що складають першу сходинку ієрархічної організації білкової молекули. Питання про те, яким чином амінокислотна послідовність білка, визначає характер його просторової структури, залишається однак, відкритим. В даний час його можна віднести до числа найбільш актуальних і інтенсивно розробляються. Принципова важливість цієї проблеми пояснює велику кількість досліджень, присвячених з'ясуванню механізмів формування окремих елементів третинної структури в процесі згортання поліпептидного ланцюга.

Одне з найбільш істотних висновків, яке випливало з отриманих результатів стосується ієрархічного принципу згортання: спочатку з'являються елементи вторинної структури, потім супервторічной; процес завершується формуванням глобулярних утворень, які називаються доменами. Таким чином, домени можна розглядати як компактні «субструктури» в складі макромолекули білка; будучи автономними «одиницями згортання», вони мають мінімальним відношенням поверхню / обсяг і характеризуються тим, що число взаємодій між функціональними групами амінокислот в складі домену значно перевищує таке між сусідніми доменами.

Сформовані уявлення про організацію поліпептидного ланцюга в окремі домени забезпечило якісний стрибок у розвитку молекулярної біології, так як дозволило з'ясувати ряд загальних закономірностей, що визначають механізми функціонування переносників, ферментів, рецепторів. Стало очевидним, що основні властивості білків, що забезпечують як їх основні функції, так і регуляцію ефективності, в тій чи іншій мірі визначаються їх МультиДоменні структурою.

- Читати далі " Третинна і четвертинна структура білків. Іон-індукований диполь і диполь-індукований диполь "

Зміст теми "Структура білків в організмі":
1. Термодинаміка фармакології. Класична термодинаміка
2. Термохимия. Другий закон термодинаміки в фармації
3. Термодинамічна рівновага. Критерії рівноваги в фармації
4. Будова води. Водневі зв'язку води
5. Комплементарність зв'язування ліків. Зв'язування ліків в організмі
6. Гідрофобність ліків. Мембранні білки і ліки
7. Вторинна структура білків. Організація поліпептидного ланцюга
8. Третинна і четвертинна структура білків. Іон-індукований диполь і диполь-індукований диполь
9. стереоспеціфічность зв'язування лігандів. Просторова конфігурація заступників
10. Конформація білків в організмі. Конформація ліганд в фармакології